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Laboratoire MSAP USR 3290 CNRS

publié le , mis à jour le

Fondée en janvier 2010, l’USR 3290 Miniaturisation pour la Synthèse, l’Analyse et la Protéomique, sous la direction de Caroline Tokarski, est une Unité de Service et de Recherche qui est à l’interface entre la chimie par son appartenance à la FR 2638, Institut Michel Chevreul et la biologie par son appartenance à la Fédération de Recherche « Biochimie Structurale et Fonctionnelle des Assemblages Biomoléculaires FRABio FR 3688 CNRS » . Pour le volet service l’USR 3290 MSAP est labellisée IBiSA(Infrastructures en Biologie Santé et Agronomie), et est un des sites du TGE FT-ICR (FR3624) et une plateforme du SIRIC(Site de Recherche Intégrée sur le Cancer) de Lille.

L’USR 3290 est structurée autour de 3 métiers : spectrométrie de masse, techniques séparatives, synthèse et physico-chimie organique. Ces métiers se déclinent en un volet service centré sur :

  • La spectrométrie de masse et la protéomique (Christian Rolando, DR ; Caroline Tokarski, PR)

Et un volet recherche qui comporte 3 thèmes scientifiques, en fortes interactions :

  • Développement instrumental (Christian Rolando, DR)
  • Chimie en flux et chromatographie (Maël Penhoat, MCF)
  • Développements analytiques : biomolécules, biosourcés (Caroline Tokarski, PR)


Ces différentes thématiques et le volet service nous amènent à collaborer avec la plupart des Unités de l’Institut Chevreul et FRABio FR3688. Structurellement, l’Unité est organisée sur un modèle non hiérarchique, chaque chercheur ou enseignant chercheur ayant en charge un des thèmes et chaque ingénieur un des axes analytiques.


La thématique d’analyse protéomique constitue un axe unificateur pour les autres thématiques du groupe. En effet, elle est :

  1. la raison principale des investissements instrumentaux en spectrométrie de masse dont l’implantation est portée par notre groupe (FT-MS à haut champ, MALDI TOF/TOF),
  2. le moteur de la plupart des développements analytiques du groupe (nouveaux gels d’électrophorèse, sondes fluorescentes spécifiques, chimie de surface pour MALDI et colonnes de type capillaire ouvert),
  3. au cœur de nos collaborations à finalités biologiques (en particulier la détection de biomarqueurs de différentes maladies liées au vieillissement),
  4. constitue un nouveau champ d’action pour l’analyse de systèmes complexes comme les résidus archéologiques,
  5. et entraine des efforts de miniaturisation qui nous ont permis d’aborder les études de réactivité organique en micro/nano réacteurs.


La protéomique est une science d’intégration. En effet les sujets à fortes valeurs ajoutés impliquent d’être capable de partir d’un échantillon biologique et d’identifier et quantifier les protéines et leurs modifications post-traductionnelles (phosphorylation, glycosylation). Les principales étapes sont :

  • l’extraction des protéines qui est une étape critique et, qui relève de la formulation en termes de chimie pour extraire les protéines attendues (en particulier les protéines membranaires)
  • leur marquage par des réactifs spécifiques pour la quantification
  • la séparation qui implique un ensemble très complexe de techniques chromatographiques (électrophorèse bidimensionnelle, chromatographie d’échange et d’exclusion stérique, chromatographie d’immunoaffinité)
  • l’analyse par spectrométrie de masse en couplage avec la chromatographie liquide à l’échelle nano (le débit est de 200 nanolitres par minute). Typiquement 1000 peptides peuvent être détectés dans une analyse et plusieurs centaines identifiés
  • le traitement bioinformatique qui est un goulot d’étranglement majeur. Les techniques analytiques actuelles conduisent le plus souvent à l’identification de plusieurs centaines de protéines ce qui oblige à des traitements statistiques élaborés.